Los invitamos el día jueves 1 de noviembre a las 13h a participar de nuestro seminario Institucional,que será disertado por la Bioq. Macarena Fernandez.

RESUMEN:El Retículo Endoplásmico (RE) es una organela dinámica donde se llevan a cabo numerosas funciones. Bajo ciertas condiciones de estrés, cuando la expresión de proteínas excede la capacidad de plegamiento en la organela, se produce la acumulación de las mismas en el lumen, desencadenándose Estrés de RE. En consecuencia, se activa una cascada de señal de transducción, (UPR, del inglés: Unfolded Protein Response), la respuesta inmediata de activación de la UPR es la atenuación de la síntesis proteica debido a la activación de la quinasa de trans-membrana PERK.

Con respecto a la regulación de PERK, nuestro grupo de trabajo ha encontrado que Calcineurina (CN, una fosfatasa heterodimérica dependiente de Ca2+) interacciona, sin intermediarios, con el dominio citosólico de la quinasa, favoreciendo su oligomerización, trans-autofosforilación y activación. Recientemente, hemos observado en astrocitos, que la isoforma b de CN (CNb) tiene un importante efecto citoprotector dependiente de PERK durante procesos isquémicos, tanto in vitro como in vivo. Distintas evidencias indican que la interacción CN/PERK es favorecida por incrementos de Ca2+ citosólico. Además, estudios recientes de nuestro laboratorio indican que en la liberación de calcio desencadenada durante la fase aguda de UPR está involucrado el translocón.

En conjunto, estos resultados sugieren que los niveles del ion juegan un papel importante en la regulación de la UPR y, en particular, en la activación de PERK mediada por CN. Sin embargo hasta el momento se desconoce el efecto fisiológico del ion calcio durante la fase temprana de Estrés de RE.

En este proyecto se propone: Delinear el impacto de la señal de Ca2+ originada a través del translocón en la vía de traducción de PERK. Para esto se determinará si el Ca2+ liberado a través del translocón es el responsable de promover la activación de PERK; se analizará también la posible formación de un complejo macromolecular entre PERK y proteínas que forman el poro del translocón y por último se identificará la proteína capaz de detectar los cambios de Ca2+ citosólico.

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