MODIFICACIONES POSTRADUCCIONALES DE PROTEÍNAS EN EL PROTOZOARIO PARÁSITO GIARDIA LAMBLIA

Una característica de los microorganismos parásitos es su habilidad para adaptarse rápidamente a los cambios en el medio ambiente. Caracterizada por la presencia de diversos mecanismos de adaptación a diferentes condiciones de su entorno, Giardia lamblia constituye un interesante modelo de estudio por su importancia médica, como agente causante de giardiasis, y por su interés biológico, en la comprensión de organismos eucariotas superiores dada su condición de eucariota ancestral. Sobrevivir y diferenciarse dentro de un ambiente potencialmente hostil son acciones claves en el ciclo de vida de Giardia para permanecer en su hospedador y, con ello, asegurar la continuidad de su especie. Sobrevivir en el ambiente intestinal implica, entre otras cosas, adherirse al epitelio intestinal y evadir la respuesta inmune del hospedero; diferenciarse a su forma infectiva (el quiste) requiere, en tanto, importantes cambios en la estructura celular y una compleja regulación a nivel génico y proteico. En nuestro laboratorio exploramos de qué manera las modificaciones postraduccionales de proteínas, entre ellas SUMOilación, citrulinación, palmitoilación y metilación, participan en la regulación de estos procesos básicos involucrados en la sobrevida de Giardia lamblia. Los resultados obtenidos en la caracterización de estos mecanismos pueden conducir al diseño de nuevos agentes quimioterapéuticos para lograr el control de esta parasitosis.

 

BECARIOS

Gonzalo Mayol

Estudiante de Doctorado Ciencias Químicas, UNC.

Becario doctoral de CONICET

gmayol@immf.uncor.edu

 

Agostina Salusso

Estudiante de Doctorado Ciencias Químicas, UNC.

Becario doctoral de FONCyT

asalusso@immf.uncor.edu

 

Sebastián Balerini

Estudiante de Doctorado Ciencias Químicas, UNC.

Becario doctoral de FONCyT

gmayol@immf.uncor.edu

 

SUBSIDIOS

FONCYT 2013

FONCYT 2015

PUBLICACIONES (ÚLTIMOS 5 AÑOS)

  • Vranych C., Merino MC, Zamponi N, Touz, MC and Rópolo AS. SUMOylation in Giardia lamblia: A conserved post-translational modification in one of the earliest divergent eukaryotes. 2012. Biomolecules (ISSN 2218-273X). Special Issue “Protein SUMOylation”.
  • Rivero MR, Miras SL, Feliziani C, Zamponi N, Quiroga R, Hayes SF, Rópolo AS, Touz MC. Vacuolar Protein Sorting Receptor in Giardia lamblia. PLoS One. 2012;7(8):e43712.
  • Miras SL, Merino MC, Gottig N, Rópolo AS, Touz MC. The giardial VPS35 retromer subunit is necessary for multimeric complex assembly and interaction with the Vacuolar protein sorting receptor. Biochim Biophys Acta. 2013 Jun 26;1833(12):2628-2638. doi: 10.1016/j.bbamcr.2013.06.015.
  • Vranych CV, Rivero MR, Merino MC, Mayol G, Zamponi N, Maletto BA, Pistoresi-Palencia MC, Touz MC, Rópolo AS. SUMOylation and deimination of proteins: Two epigenetic modifications involved in Giardia Biochim Biophys Acta. 2014 1843 (2014) 1805–1817.
  • Merino MC, Zamponi N, Vranych CV, Touz MC, Rópolo AS. Identification of Giardia lamblia DHHC proteins and the role of protein S-palmitoylation in the encystation process. PLoS Negl Trop Dis. 2014 Jul 24;8(7):e2997. doi: 10.1371/journal.pntd.0002997.
  • Feliziani C, Zamponi N, Gottig N, Rópolo AS, Lanfredi-Rangel A, Touz MC. The giardial ENTH protein participates in lysosomal protein trafficking and endocytosis. Biochim Biophys Acta. 2015 Mar;1854(3):646-59.
  • Salusso A, Zlocowski N, Mayol G, Zamponi N and Rópolo AS. Histone methyltransferase 1 regulates the encystation process in the parasite Giardia lamblia. FEBS Journal. 2017 284 (15) 2396-2409.